简介：二甲基硫(DMS)是啤酒中一种重要的可挥发性的风味物质.当其含量较高时,使啤酒产生一种煮玉米的味道.国内对啤酒中的二甲基硫的检测方法未见报道.本文采用顶空结合毛细管柱气相色谱,氢火焰离子化检测器(FID),乙基甲基硫化物(EMS)为内标,检测啤酒中二甲基硫的含量,实验结果表明该方法稳定可靠.本文最后检测了目前国内市场上几种有代表性的啤酒中二甲基硫的含量.

简介：硬质麦粒的总氮含量一般比相应的粉状麦粒高。对于不同等级不同品种的大麦来说，它的β－淀粉酶活性与硬质的多少，总氮含量的高低以及总的盐溶蛋白和醇溶蛋白的高低相关。β－淀粉酶活性与这些参数之间的内在关系表明：大麦的β－淀粉酶含量不仅反映出品种间的基因差别，而且反映出蛋白质种类和麦粒结构的不同。尽管如此，制麦期间麦类谷物的β－淀粉酶酶含量还是不能作为麦类谷物β－淀粉酶活性强弱的指标。

简介：啤酒酿造的原辅料中含有大量脂肪酸，而脂肪氧化酶会分解脂肪酸生成反-2-壬烯醛等老化物质，严重影响啤酒的风味及质量。从脂肪氧化酶的氧化途径、酿造过程中变化机理、对啤酒老化风味的影响及改进措施等多方面进行了研究现状的阐述。

简介：界限糊精酶(LD)(EBC.3.1.2.41)又名脱支酶,作用于α—1,6—糖苷键,催化淀粉水解。该酶在啤酒酿造中的作用曾因人们认为它耐热性差而受到怀疑。本文不仅在缓冲溶液,而且在模拟实际酿造的条件下对其作用效果进行了研究。曾经普遍认为麦芽中LD最适温度为63—65℃、最适糖化PH值为5.4—5.5,实际上,在麦芽浸出物中LD的最适温度为60—62.5℃,而纯LD最适温度为50℃,糖化PH值从5.8降到5.4,能提高该酶的活性,因此也提高了麦汁的发酵能力。与α—淀粉酶和β-淀粉酶相比,游离态LD的活性与麦汁发酵能力之间的关系更为密切。

简介：近几年来,普遍采用一次糊化煮沸后直接兑醪,糖化结束即转入过滤槽进行过滤,大大简化了糖化流程,也缩短了批料周期,节省了能耗。麦汁一段冷却技术已普遍为啤酒厂家

简介：乙醛脱氢酶Ald6是啤酒酵母乙醛代谢途径的关键酶，它能催化乙醛脱氢，生成乙酸。设计引物，RT-PCR扩增得到啤酒酵母CRB2菌株Ald6基因，在大肠杆菌中进行克隆、表达、测序，并对表达产物的酶学性质进行了研究。结果表明，Ald6基因的大小为1503bp，编码的乙醛脱氢酶由500个氨基酸组成，与其它菌株的乙醛脱氢酶相比，核苷酸序列的同源性为7％-100％。乙醛脱氢酶以乙醛为底物时的Km值为28．14μmol／L，Vmax为98．03μmol·min^-1mg^-1，最适反应条件为15℃，pH8．0。中试酿造试验发现K^＋、Mg^2＋、Fe^2＋对降低乙醛含量有显著作用。

简介：啤酒混浊主要由混浊敏感蛋白和多酚相互作用而形成。脯氨酸特效内切蛋白酶是由黑曲霉发酵产生的一种脯氨酸专一性内切酶，能水解混浊敏感蛋白的脯氨酸而使其“失活”。通过对发酵过程主要指标的跟踪及最终发酵液质量评价，研究了该酶对啤酒酿造性能的影响；通过对不同过滤条件下（PVPP和硅胶）啤酒的非生物稳定性及抗冻性的综合比对，研究了该酶对啤酒非生物稳定性的影响。研究发现使用脯氨酸内切酶能在不影响发酵性能的前提下显著提高啤酒的非生物稳定性。

简介：由于大麦和麦芽中存在的内潭性氧化还原酶的作用，使内源性多酚、不饱和脂类等物质被氧化，导致成品啤酒风味稳定性和非生物稳定性的降低。酶促氧化反应可发生在不同的酿造阶段，包括发芽、焙爆和糖化等环节。五种主要的内源性氧化还原酶中，超氧化物歧化酶是最为重要的抗氧化酶，可防止超氧阴离子自由基的危害；而过氧化氢酶可催化具有活性的H2O2生成如，由此构成了清除活性氧的初级抗氧化酶体系。过氧化物酶和多酚氧化酶分别在H2O2和O2存在的情况下，可催化内源性酚类底物生成具有活性的醌类物质，所产生的次级氧化产物可改变啤酒的品质。脂肪酸氧化酶可氧化不饱和脂肪酸生成可挥发性的醛类物质，是导致啤酒风味老化的关键酶。酶促氧化的结果在成品啤酒上主要表现为老化异昧的出现、形成混浊、苦味和收敛性的改变，以及色泽的加深等。本文综述了这五种酶的基本性质，在制麦和糖化过程中的变化及其影响，并探讨了对啤酒酿造的影响。

简介：原料大麦中含有的p-葡萄糖苷酶和内β-1—4葡聚糖酶的数量是很重要的。这些酶在浸麦和发芽过程中逐渐增加，包括内β-1—3、1-4葡聚糖酶、内β-1—3葡聚糖酶和外β-1-3葡聚糖酶。外β-1-3葡聚糖酶在发芽过程中很晚才形成，在未完全溶解的麦芽中它可能是-种限制性的酶。三种外葡聚糖酶彼此分离的存在于麦芽中，每-种都表现出对β-1—3键的分解作用。由于内β-1-3、1—4葡聚糖酶是从非还原性末端分解β-1-4键联结的寡糖，这可能是为什么这种寡糖会在麦汁中残留-定数量的第二个原因。金属离子可能是促进外葡聚糖酶敏感性的三个因素之一，如钾离子、钠离子和镁离子。

简介：将来自嗜酸乳杆菌K1的胞外阿魏酸酯酶应用于糖化过程,以释放游离酚酸进入到麦汁中.该酶在生物反应器中制成,并部分纯化从而获得单酶.在52℃时,游离阿魏酸和香草酸释放到麦汁中（糖化醪中酶的用量为4.09-14.60U/L）,在62℃能检测到阿魏酸（酶的添加量为14.60个单位/L）.在26℃时,酶的任一浓度都能使游离P-羟基安息香酸和丁香酸得到有效释放;在52-74℃,游离的P-羟基安息香酸也能释放（酶使用量为14.60U/L）;在26-52℃时,游离儿茶酸也能被酶制剂（酶用量为8.75U/L和14.60U/L）有效水解;起源于绿原酸的游离咖啡酸在26-62℃也能有效释放.在糖化过程中,虽有细菌酯酶的活性,但没有P-香豆酸释放出来.而由于其较低的热稳定性,在62℃或74℃时,嗜酸乳杆菌K1的阿魏酸酯酶不能释放酚酸.综上所述,嗜酸乳杆菌K1是一个很有前景的产生阿魏酸酯酶的来源物质,在糖化初期可用于抗氧化酚酸的释放.