简介:以3-氯-2-羟丙基三甲基氯化铵(CHPTAC)为阳离子化试剂,对相对分子质量分别为3000-6000Da的胶原蛋白I及相对分子质量为50000-80000Da的胶原蛋白II进行阳离子化反应,制备了两种阳离子型胶原蛋白絮凝剂,并以高岭土悬浊液为模拟体系,考察了阳离子化前后胶原蛋白的絮凝性能。结果表明,阳离子化能明显提高胶原蛋白的絮凝能力,阳离子化胶原蛋白I及胶原蛋白II对高岭土悬浊液的絮凝效率提高了20%,但阳离子化大大加快了絮凝速度,絮凝时间可缩短到20min以内。胶原蛋白II阳离子化后的絮凝能力最强,当该絮凝剂投加量为200mg/L、絮凝时间为20min时,对高岭土悬浊液的絮凝效率达到80%以上。
简介:制革工业不可避免地会产生大量的铬革屑。日益增长的资源、环境压力使得铬革屑的资源化利用成为皮革行业关注的热点,若铬革屑不能得到合理充分的利用,不仅会造成大量胶原蛋白和铬资源的浪费,也会严重制约制革工业的可持续发展。本论文尝试开发一整套铬革屑资源化的工艺技术,系统研究了铬革屑经氢氧化钠水解、分离后所得产物的改性和应用,包括胶原多肽接枝改性制备蛋白填充复鞣剂、铬泥还原红矾制备铬鞣剂,实现铬革屑在制革中的循环利用,使铬革屑中的铬和胶原蚤白均能得到高值利用,且不产生二次污染,具有良好的经济价值和环保效益,真正实现铬革屑的资源化和无害化。系统考察了氢氧化钠水解铬革屑提取胶原多肽的规律,用正交试验优化了高效率提取胶原多肽的水解条件,通过对不同条件下水解产物产物的理化性质的测定,剖析了高效率分离铬和水解胶原的必要条件。结果表明,Na0H水解铬革屑提取胶原多肽的最佳条件为:预处理时间12h,氢氧化钠用量8%,水解时间4h,水解温度120℃,此条件下胶原提取率可达88.98%。试验发现,碱用量和水解温度是影响胶原提取率的最显著因素,分离体系的黏度则是高效率分离铬和水解胶原的重要参数。以过硫酸铵为引发剂,用丙烯酸类单体(AA、AM、BA和AN)接枝改性从铬革屑中提取的胶原多肽,以期为胶原多肽接枝改性制备蛋白填充复鞣剂提供理论依据。茚三酮反应和红外光谱分析结果证实在胶原多肽与丙烯酸类单体之间有接枝共聚反应发生,丙烯酸类单体以共价键形式与胶原多肽主链结合,用DSC、TG和XRD等测试手段表征了接枝共聚物的结构和性质。探讨了单体滴加方式和预乳化对乳液稳定性的影响,研究了接枝率和接枝效率随胶原浓度、单体总量、反应温�
简介:用荧光双标记技术研究了浸水、酶法脱毛、软化和鞣后酸性软化过程中蛋白酶的相对分子质量对其在皮/革内传质的影响。结果表明,浸水和脱毛过程中,由于牛皮厚度大、粒面附有表皮和毛、皮胶原纤维未分散,蛋白酶不能渗透整层牛皮,并且酶的相对分子质量对其在皮内的传质影响很小。软化过程中,由于表皮和毛去除彻底、胶原纤维分散良好,蛋白酶较易渗入裸皮,且相对分子质量较小的蛋白酶的渗透速率明显更快,故选用相对分子质量较小的蛋白酶对均匀软化具有重要意义。鞣后酸性软化过程中,尽管削匀蓝湿革薄且胶原纤维分散好,蛋白酶却不能完全渗透蓝湿革,酶的相对分子质量也基本不会影响蛋白酶在革内的传质。这可能是因为酸性蛋白酶的用量少、在浴液(pH3.5,铬含量27mg/L)中溶解不完全,且易与蓝湿革表层的铬结合。
简介:合成了1-丁基-3-甲基氯代咪唑([Bmim]Cl)离子液体,利用傅里叶红外光谱仪对其进行了表征,将其作为溶剂,溶解不同质量的废弃猪皮胶原蛋白粉。通过普通水浴加热,微波辐射水浴加热和微波直接辐射加热三种方式研究了离子液体对胶原蛋白的溶解能力,对不同质量浓度的溶液进行傅里叶变换红外测定,分析溶液中的胶原蛋白结构的变化,最后,对溶液进行再生得到皮胶原蛋白膜,并进行红外分析。实验结果表明,猪皮胶原的溶解程度和加热方式、温度、时间等参数密切相关。在室温至70℃范围内,在三种加热方式中,微波加热溶解程度优于水浴加热溶解程度;在5%、8%质量分数的溶液中,微波、水浴和微波水浴加热方式下,随着温度升高,溶解度增大;加热时间增长,溶解效果增加,最大溶解度可达10%;此外,猪皮胶原蛋白在离子液体中有稳定性,在溶解与再生前后蛋白质结构未发生变化。
简介:研究了在超临界CO2介质中非离子表面活性剂对胰酶催化牛血清白蛋白(BSA)水解的影响,通过系统水含量及系统压力的变化来分析四种非离子表面活性剂平平加O、十三烷基醇聚氧乙烯醚(1380)、聚乙二醇辛基苯基醚(OP-10)及Tween80对胰酶催化牛血清白蛋白水解的影响,并用SDS-PAGE凝胶电泳法及分析软件TotalLab对蛋白质的水解度进行分析。研究表明,非离子表面活性剂在低系统压力及低系统水含量下能促进胰酶催化牛血清白蛋白水解,使水解率提高20%以上,且水解率随着系统压力的升高而上升,随着系统含水量的升高而下降。当系统水含量达到30μL以上时,非离子表面活性剂对胰酶催化牛血清白蛋白水解的影响不明显。
简介:在以前的研究报道中,我们曾利用戊二醛、乙二醛和酰亚胺分别对胶原蛋白水解产物改性,制得了不同凝胶强度的工业明胶和试验明胶。利用这些常规的改性方法可有效的改善明胶的机械性能.但是这些交联剂潜在着一定的毒性。转谷氨酰胺酶是一种能和多种蛋白质发生分子内或分子间的交联反应的交联剂,它可催化肽链上的谷氨酰胺残基的γ-羧酰胺基为乙酰基供体和氨基为受体之间的转谷氨酰胺反应。当赖氨酸上的ε-氨基作为酰基受体时就会发生ε-(γ-谷氨酰基)赖氨酸结合反应。现在一般利用发酵法提取这种酶.在市场上易购得.价格低廉.且具有环保性。我们用微生物转谷氨酰胺酶交联制得了各种不同特性的改性明胶。实验结果表明了随着酶浓度的增加.低冻力值明胶的凝胶强度可得到改善,而高冻力值明胶其凝胶强度却不受影响或略有降低。酶用量或浓度的增加,所有改性的明胶其熔点也相应的提高,有些甚至超过90℃。在室温或接近室温和60℃下.改性明胶其粘度随酶浓度的提高而增加。正如文献中所提到的那样,明胶的凝胶温度不仅取决于明胶品质而且也和酶作用浓度有关。这种微生物转谷氨酰胺酶将可能在制革过程以及其副产物的利用方面得到更广泛地应用。